L-Cystine CAS:56-89-3 99% tinh thể trắng hoặc bột tinh thể
| Số danh mục | XD90322 |
| tên sản phẩm | L-Cystin |
| CAS | 56-89-3 |
| Công thức phân tử | C6H12N2O4S2 |
| trọng lượng phân tử | 240.30 |
| Chi tiết lưu trữ | môi trường xung quanh |
| Bộ luật thuế quan hài hòa | 29309013 |
Đặc điểm kỹ thuật sản phẩm
| Vẻ bề ngoài | Tinh thể màu trắng hoặc bột tinh thể |
| xét nghiệm | 99% |
| Cấp | USP32 |
| vòng quay cụ thể | -215° đến -225° |
| Kim loại nặng | <0,0015% |
| AS | tối đa 1,5ppm |
| SO4 | tối đa 0,040% |
| Fe | <0,003% |
| Tổn thất khi sấy khô | tối đa 0,20% |
| Dư lượng đánh lửa | tối đa 0,10% |
| Cl | tối đa 0,10% |
Cấu trúc tinh thể của phức hợp carboxypeptidase T (CpT) với các chất tương tự cơ chất phenylalanine và arginine - axit benzylsuccinic và (2-guanidinoethylmercapto)axit succinic - được xác định bằng phương pháp thay thế phân tử ở độ phân giải 1,57 Å và 1,62 Å để làm rõ hồ sơ đặc hiệu cơ chất rộng của enzym.Dư lượng Leu211 và Leu254 bảo thủ (cũng có trong cả carboxypeptidase A và carboxypeptidase B) đã được chứng minh là yếu tố quyết định cấu trúc để nhận biết các chất nền kỵ nước, trong khi Asp263 là để nhận biết các chất nền tích điện dương.Đột biến của các yếu tố quyết định này làm thay đổi cấu hình cơ chất: biến thể CpT Leu211Gln thu được các đặc tính giống carboxypeptidase B và biến thể CpT Asp263Asn có tính chọn lọc giống carboxypeptidase A.Vòng lặp Pro248-Asp258 tương tác với Leu254 và Tyr255 đã được chứng minh là chịu trách nhiệm nhận biết dư lượng đầu C của chất nền.Liên kết cơ chất tại vị trí con S1' dẫn đến sự dịch chuyển phụ thuộc phối tử của vòng lặp này và chuyển động của chuỗi bên Leu254 tạo ra sự sắp xếp lại về hình dạng của dư lượng Glam277 rất quan trọng đối với xúc tác.Đây là một cái nhìn sâu sắc mới về tính chọn lọc cơ chất của metallicocarboxypeptidase cho thấy tầm quan trọng của các tương tác giữa trang con S1 'và trung tâm xúc tác.
