Các sản phẩm

Polypeptide đảo tinh bột (IAPP; còn được gọi là amylin) chịu trách nhiệm hình thành đảo tinh bột ở bệnh tiểu đường loại 2 và độc tính do IAPP gây ra được cho là góp phần làm mất khối lượng tế bào β liên quan đến giai đoạn cuối của bệnh tiểu đường loại 2.Sự hình thành amyloid đảo nhỏ cũng có thể đóng một vai trò trong sự thất bại của mảnh ghép sau khi cấy ghép.IAPP được sản xuất dưới dạng prohormone, pro-islet amyloid polypeptide (proIAPP) và được xử lý trong các hạt bài tiết của tế bào β tuyến tụy.Các dạng proIAPP được xử lý một phần được tìm thấy trong trầm tích amyloid;đáng chú ý nhất là một chất trung gian 48 dư lượng, proIAPP(1-48), bao gồm phần mở rộng chuyên nghiệp đầu cuối N, nhưng đã được xử lý đúng cách tại đầu C.Quá trình xử lý không hoàn chỉnh có thể đóng một vai trò trong việc hình thành amyloid đảo nhỏ bằng cách thúc đẩy tương tác với các proteoglycan sunfat của ma trận ngoại bào, do đó, thúc đẩy sự hình thành amyloid.Chúng tôi chỉ ra rằng axit fuchsin (3-(1-(4-amino-3-metyl-5-sulphonatophenyl)-1-(4-amino-3-sulphonatophenyl)methylene)cyclohexa-1,4-dienesulphonic acid), một axit đơn giản dẫn xuất metyl triphenyl sulfo hóa, là chất ức chế mạnh sự hình thành amyloid bởi chất trung gian proIAPP(1-48).Dẫn xuất triphenyl mêtan phức tạp hơn FCF màu lục nhanh {etyl-[4-[[4-[etyl-[(3-sulfophenyl)metyl]amino]phenyl]-(4-hydroxy-2-sulfophenyl)metyliden]-1-cyclohexa -2,5-dienylidene]-[(3-sulfophenyl)metyl]azanium} cũng ức chế sự hình thành amyloid bằng IAPP và chất trung gian xử lý proIAPP.Cả hai hợp chất đều ức chế sự hình thành amyloid bằng hỗn hợp của chất trung gian proIAPP và mô hình glycosaminoglycan heparan sulfate.Axit fuchsin cũng ức chế sự hình thành amyloid qua trung gian glycosaminoglycan bằng IAPP trưởng thành.Khả năng ức chế sự hình thành amyloid không chỉ đơn giản là do các hợp chất bị sulfon hóa, vì chất ức chế sulfon hóa amyloid-β, tramiprosate, không phải là chất ức chế sự hình thành amyloid bởi proIAPP(1-48).