Một gen-glucosidase mới, bgl1G5, đã được nhân bản từ Phialophora sp.G5 và thể hiện thành công ở Pichia pastoris.Phân tích trình tự chỉ ra rằng gen này bao gồm một khung đọc mở 1.431-bp mã hóa một protein gồm 476 axit amin.Trình tự axit amin được suy ra của bgl1G5 cho thấy mức độ đồng nhất cao 85% với β-glucosidase đặc trưng từ Humicola grisea thuộc họ glycoside hydrolase 1. So với các đối tác nấm khác, Bgl1G5 cho thấy hoạt động tối ưu tương tự ở độ pH 6,0 và 50 °C và ổn định ở độ pH 5,0–9,0.Hơn nữa, Bgl1G5 thể hiện khả năng điều nhiệt tốt ở 50°C (thời gian bán hủy 6 giờ) và hoạt tính riêng cao hơn (54,9 U mg–1).Giá trị K m và V cực đại đối với p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) lần lượt là 0,33 mM và 103,1 μmol min–1 mg–1.Thử nghiệm tính đặc hiệu của chất nền cho thấy Bgl1G5 có hoạt tính cao đối với pNPG, yếu đối với p-nitrophenyl β-D-cellobioside (pNPC) và p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG) và không có hoạt tính đối với cellobiose.
